Bei bestimmten Abläufen wie zum Beispiel den Stoffwechselvorgängen muss die Konzentration der Produkte streng reguliert werden. Die meisten Regulationsvorgänge bei einer enzymatischen Reaktion setzen bei der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes an.
1. Substratskonzentration
– eine Erhöhung der Substratskonzentration hat eine Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit zufolge
– ab einer bestimmten Konzentration hat die Geschwindigkeit ein Maximum erreicht und kann nicht mehr schneller werden
2. Kompetitive Hemmung
– Der Hemmstoff (Inhibitor) ähnelt dem Substrat im molekularen Bau und konguriert sozusagen um die Bindung mit dem aktiven Zentrum des Enzyms
– Durch die Verdrängung des Substrats vom aktiven Zentrum wird die Geschwindigkeit der Reaktion, durch eine kleinere Umsatzrate verringert
3. Nichtkompetitive Hemmung
– Bei nichtkompetitiven Hemmungen gibt es keine Ähnlichkeit zwischen Substrat und Inhibitor
– Die hemmende Wirkung wird hier durch eine Änderung der Struktur des aktiven Zentrums hervorgerufen
– Man nennt diese Hemmstoffe Enzymgifte
4. Allosterische Regulierung
– Regulierbare Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum auch noch ein allosterisches Zentrum, hier kann sich ein spezifisches Regulatormolekül binden
– Die Bindung eines Regulatormoleküls verändert die räumliche Struktur eines Enzyms und verursacht somit eine Aktivierung oder Hemmung
– Ein Aktivator sorgt für eine bessere Enzym-Substrat-Passung und beschleunigt somit die Reaktion
– Ein Inhibitor sorgt für eine schlechtere Enzym-Substrat-Passung und berringert somit die Enzymaktivität
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