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Wozu sind Enzyme überhaupt da?
– Chemische Reaktionen laufen nur ab einem speziellen Energielevel ab
– Diese benötigte Energie nennt man Aktivierungsenergie
– Die Aktivierungsenergie wird durch Erhöhung der Temperatur erreicht, außerdem wird bei Erhöhung der Temperatur auch die Reaktionsgeschwindigkeit gesteigert ( RGT-Regel: x2 pro 10 °C)
– Für manche Reaktionen im Körper reicht die Körpertemperatur nicht aus und er braucht Katalysatoren. Hier kommen die Enzyme ins Spiel.
Aufbau von Enzymen
– Enzyme sind grundsätzlich Proteine mit einer sehr komplizierten räumlichen Struktur
– Die katalytische Aktivität findet jedoch nur im aktiven Zentrum des Enzyms statt
– Das Molekül, welches umgesertzt wird bezeichnet man als Substrat
Verlauf einer enzymatischen Reaktion
Eine enzymatische Reaktion besteht grob betrachtet aus 3 Schritten:
1. Ersteinmal nimmt das Enzym das Substrat in das aktive Zentrum auf und es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex.
2. Im zweiten Schritt findet die durch das Enzym katalysierte Reaktion des Substrats statt.
3. Zuletzt trennen sich Enzym und Substrat wieder, wobei das Enzym unverändert aus der Reaktion hervorgeht
Spezifität enzymatischer Reaktionen
Substratspezifität: Spezifität von Enzymen in Bezug auf die Umsetzung von Substraten. Meist kann ein Enzym nur ein spezielles Substrat aufnehmen, diese Spezifität kann unterschiedlich stark ausgeprägt sein.
Wirkungsspezifität: Spezifität von Enzymen in Bezug auf die Wirkungsweise der katalysierten Reaktionen im Substrat. Das bedeutet das nur eine der möglichen Reaktionen auch katalysiert wird.
Einflüsse auf Enzymkatalyse
– Eine Erhöhung der Temperatur ehöht die Enzymaktivität bis zu einem Temperaturoptimum, danach fällt die Aktivität schnell wieder ab
– Je nach Enzym gibt es ein unterschiedliches Temperaturoptimum. Bei Enzymen im Körper liegt das Temperaturoptimum meist bei 37°C, da diese Temperatur der Körpertemperatur entspricht
– Enzyme sind außerdem pH-Wert abhängig, je nach pH-Wert steigt oder fällt die Enzymaktivität
Aktivierung und Hemmung enzymatischer Reaktionen
Bei bestimmten Abläufen wie zum Beispiel den Stoffwechselvorgängen muss die Konzentration der Produkte streng reguliert werden. Die meisten Regulationsvorgänge bei einer enzymatischen Reaktion setzen bei der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes an.
1. Substratskonzentration
– eine Erhöhung der Substratskonzentration hat eine Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit zufolge
– ab einer bestimmten Konzentration hat die Geschwindigkeit ein Maximum erreicht und kann nicht mehr schneller werden
2. Kompetitive Hemmung
– Der Hemmstoff (Inhibitor) ähnelt dem Substrat im molekularen Bau und konguriert sozusagen um die Bindung mit dem aktiven Zentrum des Enzyms
– Durch die Verdrängung des Substrats vom aktiven Zentrum wird die Geschwindigkeit der Reaktion, durch eine kleinere Umsatzrate verringert
3. Nichtkompetitive Hemmung
– Bei nichtkompetitiven Hemmungen gibt es keine Ähnlichkeit zwischen Substrat und Inhibitor
– Die hemmende Wirkung wird hier durch eine Änderung der Struktur des aktiven Zentrums hervorgerufen
– Man nennt diese Hemmstoffe Enzymgifte
4. Allosterische Regulierung
– Regulierbare Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum auch noch ein allosterisches Zentrum, hier kann sich ein spezifisches Regulatormolekül binden
– Die Bindung eines Regulatormoleküls verändert die räumliche Struktur eines Enzyms und verursacht somit eine Aktivierung oder Hemmung
– Ein Aktivator sorgt für eine bessere Enzym-Substrat-Passung und beschleunigt somit die Reaktion
– Ein Inhibitor sorgt für eine schlechtere Enzym-Substrat-Passung und berringert somit die Enzymaktivität
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